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이스라엘 과학자들이 지금까지 알려진 아밀로이드와는 전혀 다른 구조를 밝혀냈다. 지금까지 알려진 아밀로이드는 베타-병풍( beta;-sheet) 구조를 하고 있지만, 이번에 밝혀진 아밀로이드 구조는 알파-나선( alpha;-helix)구조로 이루어져 있다. 관련 연구는 사이언스 지에 게재되었다 (http://science.sciencemag.org/content/355/6327/831). 아밀로이드 원섬유(Amyloid fibrils)는 긴 가닥을 형성하기 위해 모인 단백질 응집체이다. 이런 원섬유는 알츠하이머와 파킨스 질환에서 알파-시누클레인( alpha;-synuclein) 응집체에서 발견되며, 질병과 관련이 있다고 알려져 있다. 가장 일반적인 아밀로이드 구조들은 베타-병풍 구조 모티브라고 생각되어 왔지만, 이번 연구는 항상 그렇지 않다는 것을 보여준 것이다. PSM alpha;3는 박테리아 Staphylococcus aureus가 분비하는 펩타이드 중에서 가장 세포 독성이 강하다. 이 펩타이드는 기능성 아밀로이드의 한 예로, 이를 생성하는 생명체에게는 해가 되기보다는 이익이 된다. 사람의 세포를 분행하는 것에 관여하는 PSM alpha;3는 S. aureus 독성의 주요 원인이 된다. 이번 연구를 주도한 Meytal Landau 박사 (Technion-Israel Institute of Technology)는PSM alpha;3가 아밀로이드 라는 것을 표시해 주는 염색제 Thiofavin T.와의 결합, 길고 가지가 없는 원섬유와 같은 일련의 증거들로부터, PSM alpha;3도 아밀로이드의 일종이라고 기대했다고 말했다. 처음 X-선 결정 구조를 풀었을 때, 박사는 펩타이드가 알파-나선 구조를 하고 있어서 다른 형태의 펩타이드 구조를 풀었다고 의심했다고 한다. 그렇지만, 나중에 박사는 알파-나선 버전의 아밀로이드 원섬유였다는 것을 깨달았다 라고 말했다. 연구팀은PSM alpha;3가 섬유질의 형태일 때 세포에 가장 독성이 강하다는 것을 배웠다고 말한다. 따라서 Landau 박사는 새로 얻은 구조를 바탕으로 이 아밀로이드의 억제제를 개발할 예정이라고 밝혔다. PSM alpha;3 아밀로이드 형성을 억제하면, 박테리아의 생명은 위협하지 않으면서 독성은 줄일 수 있을 것으로 연구팀은 예상하고 있다. 따라서 박테리아는 항생제에 대한 내성이 생기지 않게 될 것이라고 연구진은 주장했다. |
