| 초록 |
E. coli C-600의 $NADP^+$ 의존성 succinate semialdehyde dehydrogenase(SSALDH)를 ammonium sulfate 침전, DEAE-sephacel chromatography, hydroxylapatite chromatography 등의 방법으로 정제하였다. 분리정제한 succinate semialdehyde dehydrogenase의 분자량은 210,000 dalton이었으며, SDS-polyacrylamide 전기이동을 행한 결과 동일한 subunit로된 tetramer였고, subunit의 분자량은 50.100 dalton이었다. 이 효소의 succinate semialdehyde에 대한 $K_m$ 값은 $1.8{ sim}10^{-5}M$ 인데 비해, indole-3-acetaldehyde semialdehyde나 glutaraldehyde에 대한 $K_m$ 값은 각각 2.7, 8mM로 높았으며 formaldehyde, acetaldehyde, propionaldehyde, glyceraldehyde, benzaldehyde에 대해서는 반응하지 않는 것으로 보아 이 효소는 주로 succinate semialdehyde에 대해 특이적으로 작용하고 E. coli의 에너지 이용이란 면에서 중요한 역할을 하는 것으로 생각된다. $NADP^+$ 에 대한 $K_m$ 은 $8.9{ sim}10^{-5} ;M$ , 최적 pH는 10.0, 최적온도는 $45^{ circ}C$ , pI값은 5.8이었다. |
