| 초록 |
흰쥐 태반으로부터 transamidinase를 정제한 후 화학변형의 방법을 이용하여 이 효소의 활성부위에 존재하는 아미노산 잔기를 확인하였다. Transamidinase는 sulfhydryl기와 특이하게 반응하는 N-ethylmaleimide, 5'-dithiobis(2-nitrobenzoate)에 의하여 빠르게 활성이 감소되었으며, N-ethylmaleimide에 의한 비활성 반응은 pseudo first-order kietics로 나타났고 2차 반응속도 상수는 $904 M^{-1}{ cdot}min^{-1}$ 이었으며 반응차수는 0.8이었다. N-ethylmaleimide에 의한 효소의 비활성은 가역반응으로 dithiothreitol에 의하여 활성이 회복되었으며, 기질인 L-arginine에 의하여 보호효과를 나타내었다. 이 효소는 serine과 특이하게 반응하는 diisopropylflurophosphate에 의해서도 비활성되었으며 이 때의 2차 반응속도 상수는 $74 M^{-1}{ cdot}min^{-1}$ , 반응차수는 1.1이었다. DFP에 의한 효소의 비활성은 기질인 L-arginine과 glycine에 의하여 모두 보호효과를 나타내었다. 이러한 결과로부터 cysteine과 serine 잔기가 각각 1개씩 이 효소의 활성에 관여할 것으로 추정된다. |
