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논문 기본정보
A Novel Structure of Mus musculus Filia N-terminal Protein Grown in Solution With GSH
논문 개요
| 기관명 | NDSL |
|---|---|
| 저널명 | 生物化學與生物物理進展 = Progress in Biochemistry and Biophysics |
| ISSN | 1000-3282, |
| ISBN |
논문저자 및 소속기관 정보
| 저자(한글) | LI, Xin-xin,WANG, Ju-ke,LIU, Xin-qi |
|---|---|
| 저자(영문) | |
| 소속기관 | |
| 소속기관(영문) | |
| 출판인 | |
| 간행물 번호 | |
| 발행연도 | 2014-01-01 |
| 초록 | SCMC(subcortical maternal complex)의 Filia 단백질은 N 말단에 I형 KH 도메인을 지니는 특징이 있다. Filia 단백질은 RNA와의 결합을 통해 난자 발생 및 배아 발육 과정의 RNA 전사 조절에 관여한다. 이 외에 Filia 단백질은 염색체 정배수성(euploidy) 유지에서 중요한 역할을 한다. Filia 결핍시 암컷 쥐 체내 조기 배아 발육 과정은 지연되며 따라서 암쥐의 생식력은 저하되지만 생육은 가능하다. 난모세포 성숙 과정에서 환원형 글루타치온(glutathione, GSH)은 농도 변화를 통해 세포내 산화환원 환경을 유지한다. 본 논문은 GSH를 함유한 조건에서 생장하는 Filia(N1-124) 단백질 결정체 구조를 성공적으로 해석하였다. GSH를 함유하지 않은 조건에서 생장한 Filia(N1-124) 단백질 결정체와 비교하여, GSH 함유 조건에서 생장한 Filia(N1-124) 단백질 결정체는 비대칭 단위(asymmetry unit)에 5쌍의 이합체(dimer)를 포함하고 있었다. Filia(N1-124) 단분자(single molecules)는 α3 나선 영역에서 인접 분자와 도메인 치환(domain swapping)이 발생하였다. Filia(N1-124) 결정체의 독특한 십합체(decamer) 조성 방식은 사슬 간 이온 결합, 수소 결합, 소수성 상호작용(hydrophobic interaction)을 통해 형성되었다. 본 논문은 서로 다른 생리 조건에서 Filia 구조와 기능의 관계를 진일보 연구하는데 구조적 근거를 마련하였다. |
| 원문URL | http://click.ndsl.kr/servlet/OpenAPIDetailView?keyValue=03553784&target=NART&cn=NART71272359 |
| 첨부파일 |
추가정보
| 과학기술표준분류 | |
|---|---|
| ICT 기술분류 | |
| DDC 분류 | |
| 주제어 (키워드) | Filia,SCMC,GSH,crystal,domain swapping,Filia,SCMC,GSH,결정체,도메인 치환 |