| 초록 |
낮은 농도의 제한된 무기인산을 함유시킨 배지에 의하여 성장시킨 Aspergillus niger로 부터 서로 다른 성질을 갖는 두 종류의 Acid Phosphatase를 분리하였으며 젤크로마토 그라피 방법에 의한 정제 과정을 통하여 비교적 순수한 효소분획, phosphatase I과 II를 얻을 수 있었다. 이를 효소분획의 분자량은 phosphatase I과 II에 대하여 각각의, 25,000과 40,000으로 얻어졌으며, 효소의 비활성도 각각 1,300과 463 units/mg protein이었다. 효소의 특성 실험결과 이들은 pH optimum(pH 5.0과 pH 3.0~3.5) 최적 활성 온도열에 대한 안정도 및 기질 특이성 등에 있어 각각 상이한 성질을 갖고 있음을 알았으며 특히 phosphatase I 은 p-nitrophenyl phosphate ( $Km=5.3{ times}10^{-4}M$ )과 phosphoenol pyrubate등에만 활성을 갖는 specific acid phosphatase로 간주되었으며 반면 phosphatase II는 p-nitrophenyl phosphate ( $Km=2.5{ times}10^{-4}M$ )을 포함한 대부분의 phosphomonoester등에 대하여 비교적 좋은 활성도를 나타냄으로서 nonspecific acid phosphomonoesterase로 간주할 수 있었다. 한편 이들 효소의 생화학적 기능과 역할에 대하여도 세포 내 인산화물의 대사와 비교 검토하였으며 무기인산에 의한 효소 생장 촉진 및 효소 활성도의 억제 현상과도 비교 고찰하였다. |
