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논문 기본정보
Novel substrate specificity of a thermostable beta;-glucosidase from the hyperthermophilic archaeon, Thermococcus pacificus P-4
논문 개요
| 기관명 | NDSL |
|---|---|
| 저널명 | 미생물학회지 = The Korean journal of microbiology |
| ISSN | 0440-2413, |
| ISBN |
논문저자 및 소속기관 정보
| 저자(한글) | Kim, Yun Jae,Lee, Jae Eun,Lee, Hyun Sook,Kwon, Kae Kyoung,Kang, Sung Gyun,Lee, Jung-Hyun |
|---|---|
| 저자(영문) | |
| 소속기관 | |
| 소속기관(영문) | |
| 출판인 | |
| 간행물 번호 | |
| 발행연도 | 2015-01-01 |
| 초록 | Thermococcus pacificus P-4의 유전체 서열 분석을 통하여 예측되는 GH1 ${ beta}$ -glucosidase를 암호화하는 유전자를 동정하였다. 그 유전자는 487 아미노산들을 암호화하는 1,464 bp 나타내었으며, 그 아미노산 서열은 Pyrococcus furiosus ${ beta}$ -glucosidase와 77% 상동성을 나타내었다. 그 유전자는 Escherichia coli 시스템 내에서 복제 및 발현하였다. 재조합 된 단백질은 금속 친화크로마토그래피를 통하여 정제하고 특성을 분석하였다. 정제된 단백질(Tpa-Glu)은 pH 7.5와 $75^{ circ}C$ 에서 최적활성을 나타내었으며, 열안정성은 $90^{ circ}C$ 에서 약 6시간의 반감기를 보였다. Tpa-Glu는 pNP- ${ beta}$ -glucopyranoside, pNP- ${ beta}$ -galactopyranoside, pNP- ${ beta}$ -mannopyranoside, 그리고 pNP- ${ beta}$ -xylopyranoside 순으로 우수한 $k_{cat}/K_m$ 값을 나타내었다. 또한, Tpa-Glu는 ${ beta}$ -1,3-linked polysaccharide (laminarin) 그리고 ${ beta}$ -1,3-와 ${ beta}$ -1,4-linked oligosaccharides에 대하여 exo-hydrolyzing 활성을 보였다. 본 연구는 초고온 고세균으로터 ${ beta}$ -glucosidase가 exohydrolyzing 활성을 처음 확인한 것으로 이 효소는 laminarin의 당화공정에 ${ beta}$ -1,3-endoglucanase와 함께 적용할 수 있을 것으로 기대된다. |
| 원문URL | http://click.ndsl.kr/servlet/OpenAPIDetailView?keyValue=03553784&target=NART&cn=JAKO201519262930956 |
| 첨부파일 |
추가정보
| 과학기술표준분류 | |
|---|---|
| ICT 기술분류 | |
| DDC 분류 | |
| 주제어 (키워드) | lt,TEX gt,${ beta}$ lt,/TEX gt,-1,3-linked polysaccharide, lt,TEX gt,${ beta}$ lt,/TEX gt,-glucosidase,Thermococcus pacificus P-4,exo-hydrolyzing activity,laminarinase activity |