Catalytic and Structural Properties of 4-Aminobutyrate Aminotransferase
기관명 | NDSL |
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저널명 | 한국생화학회지 |
ISSN | 0368-4881, |
ISBN |
저자(한글) | Choi, Soo-Young,Kim, Doo-Sik |
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저자(영문) | |
소속기관 | |
소속기관(영문) | |
출판인 | |
간행물 번호 | |
발행연도 | 1991-01-01 |
초록 | 4-Aminobutyrate aminotransferase(GABA transaminase)는 lysyl group에 특이한 Bis-PLP나 -SH group에 특이한 DTNB 또는 DPD에 의하여 효소가 불활성화 되었으며 이 불활성화는 효소의 기질인 ${ alpha}$ -ketoglutarate의 결합부위에 lysyl group과 cysteinyl group이 위치하고 있음을 보여주는 것이다. GABA transaminase의 second catalytic site에 대한 구조적 특성을 밝히기 위하여 native 효소를 $NaBH_4$ 로 환원시킨 후 몇 가지 아미노산 기질을 이용하여 kinetic parameters를 조사해 본 결과 큰 차이가 없음을 알 수 있었다. 이는 second catalytic site가 구조적으로나 작용기적으로 native 효소의 catalytic site와 같다는 것을 나타낸다. 마지막으로 native 효소에서 cofactor가 떨어졌을 때(apo 효소) 구조적 변화를 가져왔다. 이는 효소가 in vivo에서 합성될 때 불안정한 apo enzyme으로 만들어진 후 cofactor가 binding 함으로써 촉매 기능적으로 또는 구조적으로 안정화 된다고 본다. |
원문URL | http://click.ndsl.kr/servlet/OpenAPIDetailView?keyValue=03553784&target=NART&cn=JAKO199134755182742 |
첨부파일 |
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