저자(한글) |
YE, Tao,LIN, Lin,ZHANG, Xiao-xia,JIANG, Shao-tong,LU, Jian-feng |
초록 |
생선 가공 폐기물인 생선 뼈 내 콜라겐(collagen)을 충분히 이용하기 위해, 단일 요소와 직교실험법을 사용하여 산성 매질에서 틸라피아 뼈(Tilapia bone) 내 콜라겐에 대한 펩신(pepsin)의 최적 추출 공정을 연구하였다. 정제 후 콜라겐에 대한 SDSPAGE 전기 영동, 적외선 및 푸리에 변환 적외선 주사(Fourier transform infrared scanning), 원편광 2색성(circular dichroism) 검사, 아미노산 분석, 열변성 온도 측정 등 기법을 사용하여 콜라겐의 물리 화학적 성질(physicochemical property)을 분석하였다. 실험 결과: 젖산 용액 pH 2.6, 온도 30℃, 고체-액체 비율 1:30(g/mL), 효소 첨가량 200 U/g, 추출 시간 24시간일 때 콜라겐 추출률이 70.28%, 수율이 12.76%에 달했다; 틸라피아 뼈 내 콜라겐은 2개 α 사슬과 1개 β 사슬을 함유한 대표적인 I형 콜라겐이었다; 틸라피아 뼈 내 콜라겐의 주요 아미노산은 글리신(glycine), 프롤린(proline), 하이록시프롤린(hydroxyproline), 글루탐산(glutamic acid), 알라닌(Alanine)이었다; 틸라피아 뼈 내 콜라겐의 열 변성 온도가 34.5℃인 것으로 확인되었다. 연구 결과, 펩틴을 이용한 생선 뼈 내 콜라겐 추출률과 순도가 비교적 높다는 것을 설명한다. |