저자(한글) |
DU, Wei,DING, Yong,ZHU, Dong-yang,YIN, Ji-ting,LIU, Xiao-zhu,ZHAO, Ping |
초록 |
본 논문에서는 Vaccinium dunalianum 잎눈 전사체의 서열 측정을 통하여 얻은 알부틴 합성효소(Arbutin synthase) 유전자 VdAS1의 부분적 EST 서열 설계 프라이머에 근거하고 RACEPCR 기술을 결합하여 VdAS1 유전자의 전체길이가 1,577 bp인 cDNA 서열을 얻었다. 완전한 개방형 해독틀은 475개의 아미노산 잔기로 구성된 VdAS1단백질을 인코딩할 것으로 예측된다. 해당 단백질의 이론적 상대 분자량은 5,222 kD이고 등전점 pI=574이며 음전하 잔기(Asp+Glu) 총량이 53개, 정전하 잔기(Arg+Lys) 총량이 45이고 분안정 계수가 3,793로서 안정적 단백질에 속하였다. 생물정보학적 분석 결과, VdAS1과 구기자의 글리코실전달효소(glycosyltransferase) 유사율은 74%였으며, 2차구조는 주로 α나선(α-helix)과 불규칙 코일(random coil)로 구성되었고 막관통 영역이 존재하지 않았으며 친수성 단백질에 속하였다. 또한 신호 펩타이드 예측 결과를 결합하여 VdAS1이 직접 세포 기질에 정학하여 기능을 발휘한다는 것을 예측하였다. 본 연구 결과는 미래 VdAS1의 이원발현과 기능을 연구하는데 기초를 마련하였다. |