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논문 기본정보
Structural and Functional Characterization of Acinetobacter baumannii Nucleoside Diphosphate Kinase
논문 개요
| 기관명 | NDSL |
|---|---|
| 저널명 | 生物化學與生物物理進展 = Progress in Biochemistry and Biophysics |
| ISSN | 1000-3282, |
| ISBN |
논문저자 및 소속기관 정보
| 저자(한글) | HU, Ying-song,FENG, Feng,LIU, Ying-fang |
|---|---|
| 저자(영문) | |
| 소속기관 | |
| 소속기관(영문) | |
| 출판인 | |
| 간행물 번호 | |
| 발행연도 | 2015-01-01 |
| 초록 | 최근 몇 년 사이에 아시네토박터 바우마니균(Acinetobacter baumannii)은 병원 특히 중환자실(ICUs)의 관심을 받고 있다. 아시네토박터 바우마니균은 강한 다제내성(multiresistance)으로 인해 명성이 자자하다. 뉴클레오시드 2인산인산화효소(nucleoside diphosphate kinase, NDK)는 진화에서 보았을 때 매우 보존적인 효소이며 뉴클레오시드 간의 포스포릴 전이를 촉매한다. 본 논문은 아시네토박터 바우마니균 NDK 야생형의 구조와 C말단 아미노산 잔기 Arg141-Thr142-Arg143(RTR) 결실 돌연변이체의 구조를 분석하였다. 믹소코쿠스 산투스(Myxococcus xanthus) NDK 3차원 구조와의 비교를 통해 아시네토박터 바우마니균 NDK의 촉매 메커니즘은 믹소코쿠스 산투스와 유사한 것으로 추정하였다. 키나아제 활성 실험, 원편광 2색성 스펙트럼(CD spectra) 분석을 통해 아시네토박터 바우마니균 NDK E28A 돌연변이체의 2차 구조는 변화하였고 단백질 촉매 활성의 저하를 초래한 것을 발견하였다. 이로부터 Glu28은 아시네토박터 바우마니균 NDK 구조에서 매우 핵심적인 아미노산 잔기라는 것을 알 수 있다. 아시네토박터 바우마니균 NDK C말단 RTR 결실 돌연변이체의 촉매 활성은 크게 저하된 것으로 나타났다. 이는 C말단 RTR 잔기에 의해 유도되는 둘 간의 상호작용과 연관이 있는 것으로 판단된다. RTR 결실 돌연변이체의 Lys33은 야생형에서와 다른 방향으로 뻗었지만 Val15와 상호작용하였고 이는 일부 RTR 결실로 인해 잃어버린 상호작용을 보완하였다. 또한 RTR 결실 돌연변이체는 야생형과 유사한 구조를 유지하였다. 그러나 Lys33이 발생하는 상호작용은 미약한 관계로 촉매 동적 과정에서 단백질 전반 구조의 고효율적 전환을 유지하기에는 너무 부족하였다. 본 논문에서 분석한 아시네토박터 바우마니균 NDK 결정체의 고해상도 구조는 아시네토박터 바우마니균을 대상으로 한 약물 설계에 도움을 주었다. |
| 원문URL | http://click.ndsl.kr/servlet/OpenAPIDetailView?keyValue=03553784&target=NART&cn=NART72308583 |
| 첨부파일 |
추가정보
| 과학기술표준분류 | |
|---|---|
| ICT 기술분류 | |
| DDC 분류 | |
| 주제어 (키워드) | Acinetobacter baumannii,nucleoside diphosphate kinase,crystal structure,아시네토박터 바우마니균,뉴클레오시드2인산인산화효소,결정체 구조 |