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논문 기본정보
Effect of the N-Terminal Leucine Substitution on the Enzyme Activity of Cytokinin Glucosyltransferase UGT76C2 of Arabidopsis thaliana
논문 개요
| 기관명 | NDSL |
|---|---|
| 저널명 | 植物生理學報 = Plant physiology journal |
| ISSN | 2095-1108, |
| ISBN |
논문저자 및 소속기관 정보
| 저자(한글) | YU, Hui-min,WANG, Hui-yong,WANG, Jun,HOU, Bing-kai |
|---|---|
| 저자(영문) | |
| 소속기관 | |
| 소속기관(영문) | |
| 출판인 | |
| 간행물 번호 | |
| 발행연도 | 2014-01-01 |
| 초록 | UGT76C2는 시토키닌(cytokinin) N-당화(N- glycosylation) 수식(modification)을 책임지는 글리코실 전달효소(glucosyl transferase)이며 해당 유전자는 식물 체내 시토키닌의 동적 균형을 유지하는데 중요한 작용을 한다. UGT76C2 효소의 단백질 구조와 촉매 활성 사이 관계를 한층 더 연구하기 위하여, 본 논문에서는 위치결정 돌연변이 방법으로 UGT76C2의 N 말단의 31번째 위치의 보존적 루신(Leucine)을 히스티딘(Histidine)으로 대체하였다. 연구 결과, 돌연변이형 UGT76C2는 체외 실험에서 시토키닌에 대한 당화 수식 활성을 완전히 상실하였으며, 해당 돌연변이 유전자의 과발현 형질전환 식물의 출현은 UGT76C2 돌연변이체와 유사한 표현형이며, 형질전환 식물 체내 두가지 주요 시토키닌의 N-글리코시드 함량은 뚜렷하게 낮아졌다. 실험 결과는 UGT76C2 N 말단의 루신이 당화 수식 활성(cytokinin glucosylating activity)에 대한 중요성을 증명하였다. |
| 원문URL | http://click.ndsl.kr/servlet/OpenAPIDetailView?keyValue=03553784&target=NART&cn=NART71551840 |
| 첨부파일 |
추가정보
| 과학기술표준분류 | |
|---|---|
| ICT 기술분류 | |
| DDC 분류 | |
| 주제어 (키워드) | glucosyl transferase,site-specifi c mutation,enzyme activity,cytokinin,Arabidopsis thaliana,글리코실 전달효소,위치지정 돌연변이,효소 활성,시토키닌,애기장대 |