- HOME
- 홈페이지 이용안내
논문 기본정보
Effects of the N-terminus of keratinase from Bacillus licheniformis on activity and thermostability
논문 개요
| 기관명 | NDSL |
|---|---|
| 저널명 | 微生物學通報 = Microbiology |
| ISSN | 0253-2654, |
| ISBN |
논문저자 및 소속기관 정보
| 저자(한글) | LIU, Bai-hong,ZHANG, Juan,DU, Guo-cheng,CHEN, Jian,LIAO, Xiang-ru |
|---|---|
| 저자(영문) | |
| 소속기관 | |
| 소속기관(영문) | |
| 출판인 | |
| 간행물 번호 | |
| 발행연도 | 2014-01-01 |
| 초록 | [목적] 하나의 지의포자균(Bacillus licheniformis)에서 유래한 케라티나제(keratinase) N 말단을 통하여 분자 수정을 진행하였다. 이것이 케라티나제 활력과 열 안정성에 미치는 영향을 연구하고 더 나아가 케라티나제의 열 안정성을 향상시킨다. [기법] 케라티나제 N 말단 앞의 5개 아미노산을 단계적 결실을 진행하였으며 서열 대비를 통하여 N 말단의 앞 5개 아미노산을 Thermoactinomyces vulgaris에서 유래한 호열성 단백질 N 말단으로 교체하였다. 야생형과 돌연변이체 케라티나제 유전자는 고초균(Bacillus subtilis) WB600에서 발현을 진행하였으며 재조합 효소에 대한 정제와 효소학 성질 연구를 진행하였다. [결과] 케라티나제 N 말단의 서로 다른 길이의 결실로 케라티나제의 활성이 큰 폭으로 하락하였다. 그 중에 앞의 5개 아미노산의 결실로 케라티나제의 활성은 완전히 상실하였다. 또한, 케라티나제 N 말단 앞의 5개 아미노산을 호열성 단백질 효소 N 말단의 앞 12개 아미노산으로 교체하였다. 이로써 비록 활성의 70%를 줄였지만 케라티나제의 열 안정성을 증가하였다. 그리고 60℃ 조건에서 반감기 t 1/2 는 원래의 9분에서 20분으로 향상되었다. 케라티나제의 N 말단은 효소 활성에 큰 영향을 미친다. 호열성 단백질 효소의 N 말단으로 대체되어 케라티나제의 열 안정성을 향상시킬 수 있었다. |
| 원문URL | http://click.ndsl.kr/servlet/OpenAPIDetailView?keyValue=03553784&target=NART&cn=NART75838973 |
| 첨부파일 |
추가정보
| 과학기술표준분류 | |
|---|---|
| ICT 기술분류 | |
| DDC 분류 | |
| 주제어 (키워드) | Keratinase,N-terminus,Thermostability,케라티나제,N 말단,열 안정성 |