Effects of Mn2+ on The Structure of apo-CP43 by Spectroscopic Methods
기관명 | NDSL |
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저널명 | 生物物理學報 = Acta biophysica sinica |
ISSN | 1000-6737, |
ISBN |
저자(한글) | WANG, Hao,XIAO, Qing-jie,YANG, Jiao,DU, Lin-fang |
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소속기관(영문) | |
출판인 | |
간행물 번호 | |
발행연도 | 2014-01-01 |
초록 | CP43(psbC)은 광계 II(photosystem II, PSⅡ)의 내장 안테나(inner antenna) 색소 결합 단백질로써 PSⅡ의 조합, 구조 안정성, 에너지 전달, 전하 분리(charge separation), 광합성 산소 방출(photosynthetic oxygen evolution) 등 과정에서 중요한 작용을 한다. 논문의 저자는 내인성 형광 스펙트럼(endogenous fluorescence spectroscopy), 동기 형광 스펙트럼(synchronous fluorescence spectra), 푸리에 변환 적외선 스펙트럼(Fourier transform infrared, FTIR) 및 원이색 스펙트럼(circular dichroism, CD) 등 분석법을 이용하여 Mn 2+ 가 정제된 apo-CP43의 구조에 미치는 영향을 검사하였다. 형광 방출(fluorescence emission) 및 동기 형광 스펙트럼 분석을 진행한 결과, Mn 2+ 유도 작용으로 apo-CP43 내의 트립토판 잔기(tryptophan residues)와 타이로신 잔기(tyrosine residues) 주위의 소수성(hydrophobic)은 증가되었고, 극성(polarity)은 감소되었다. Mn 2+ 는 주로 정적 과정(static process)을 통하여 apo-CP43의 형광에 대하여 소광(quenched) 작용을 하고, 또한 apo-CP43과 결합하여 복합체(complex)를 형성하였다. FTIR 및 CD 스펙트럼 분석을 진행한 결과, Mn 2+ 의 유도 작용으로 apo-CP43에는 불규칙 코일 구조(random coil)가 감소되었고, α-나선 구조(α-helix)가 증가되었다. 이것은 불규칙 코일 구조는 α-나선 구조로 변화되어 Mn 2+ 와 apo-CP43 사이에는 결합이 더욱 강한 구조가 형성되었음을 설명한다. |
원문URL | http://click.ndsl.kr/servlet/OpenAPIDetailView?keyValue=03553784&target=NART&cn=NART71006173 |
첨부파일 |
과학기술표준분류 | |
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ICT 기술분류 | |
DDC 분류 | |
주제어 (키워드) | apo-CP43,Mn lt,sup gt,2+ lt,/sup gt,. Protein structure,Fluorescence spectroscopy,CD spectra,FTIR spectra,apo-CP43,Mn lt,sup gt,2+ lt,/sup gt,. 단백질 구조,형광 스펙트럼,원이색 스텍트럼,푸리에 변환 적외선 스펙트럼 |