| 저자(한글) |
DONG, Chuan,CAO, Zan-xia,ZHAO, Li-ling,SUO, Zhen-peng,WANG, Ji-hua |
| 초록 |
본 논문에서 근본적으로 무질서한 단백질(intrinsically disordered protein, IDPs)과 기타 단백질의 상호 작용 사이트 잔류 특성에 대하여 연구하였다. 먼저, 데이터베이스에서 조건을 만족시키는 109개의 IDPs 단백질 사슬 및 기타 Ligand 단백질로 형성된 299개의 IDPs-단백질 복합물을 선별하였으며 복합물 내 상호 작용 사이트인 IDPs-단백질 잔기를 추출하였다. 109개의 IDPs 사슬에는 50,031개의 아미노산 잔기가 있는데 그중 작용 사이트에 있는 잔기가 4,822개이다. 분석 결과, 20가지 아미노산은 IDPs-단백질 상호 작용 사이트 잔기를 형성할때 서로 다른 경향성을 갖고 있으며 작용 사이트 잔기를 형성하는 경향성에 근거하여 20가지 아미노산을 3가지 부류로 나눌 수 있다. 경향성 아미노산(ILE, LEU, ARG, PHE, TYR, MET, TRP), 중간형 아미노산(GLN, GLU, THR, LYS, VAL, ASP, HIS), 비경향성 아미노산(PRO, SER, GLY, ALA, ASN, CYS). 또한, 연구 결과에 의하면 다양한 아미노산은 서열 영역과 무질서 영역에서 IDPs-단백질 작용 사이트 잔기를 형성하는 경향성이 서로 다르다. 그중 아미노산 TRP, LEU, ILE, CYS는 서열과 무질서 영역에서 작용 사이트 잔기를 형성하는 차이성이 더욱 명확하였으며 아미노산 GLU, PHE, HIS, ALA 는 거의 차이가 없었다. IDPs-단백질 작용 사이트 잔기의 물리화학적 특성을 분석한 결과, 소수성(Hydrophobic)이 강하고 사이드 체인 순수 전하량(Side chain net charge)이 비교적 적고 극성(Polarity)이 작으며 용매 접근표면적(solvent accessible surface)이 크고 사이드 체인 체적이 크며 분극율(Polarizability)이 큰 아미노산은 작용 사이트 잔기를 형성하는 경향이 있다. 주성분 분석 결과, 잔기의 분극율, 사이드 체인 용적와 용매 접근표면적이 작용 사이트 잔기에 미치는 영향이 가장 크다. |
