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논문 기본정보
Efficient Assay of The RNA-binding Activities in a Protein Complex by UV Cross-linking and Tandem Affinity Purification
논문 개요
| 기관명 | NDSL |
|---|---|
| 저널명 | 生物化學與生物物理進展 = Progress in Biochemistry and Biophysics |
| ISSN | 1000-3282, |
| ISBN |
논문저자 및 소속기관 정보
| 저자(한글) | YUE, Sha,ZHOU, Shu-ru,GUO, Xue-min |
|---|---|
| 저자(영문) | |
| 소속기관 | |
| 소속기관(영문) | |
| 출판인 | |
| 간행물 번호 | |
| 발행연도 | 2014-01-01 |
| 초록 | RNA 결합 단백질은 RNA 형성과 대사 과정에서 중요한 작용을 한다. 최근 보고된 PAR-CLIP (photoactivatable- ribonucleoside-enhanced crosslinking and immunoprecipitation)기술의 기초에서 신속히 RNa 결합 단백질을 효과적으로 감정할 수 있는 방법을 구축하였다. 해당 방법은 직렬 친화성 정제(tandem affinity purification)로 한 단계 면역 침전을 대체하여 고순도 단백질-RNA 복합물질을 얻었다. Sypro Ruby 단백질 염색과 RNA 방사선자동사진(Autoradiography)을 결합하여 복합물 내 RNA 결합 단백질이 어떤것인지를 판단하였다. 해당 방법을 CLiTAP(cross-linking and tandem affinity purification)로 명명하였다. 해당 방법을 이용하여 Trypanosoma brucei의 3가지 아연집게 단백질(zinc-finger protein) ZC3H7, ZC3H34, ZC3H5을 분석하였으며 그 결과, ZC3H7은 두부결합 단백질(Cap binding protein) 복합물의 핵심 구성 요소로써 강한 RNA 결합 능력을 갖고 있다는것을 발견하였다. ZC3H34는 RNA 결합 능력이 비교적 약하지만 해당 상호작용 단배질은 강한 RNA 결합 활성을 갖고 있다. ZC3H5 및 복합물 구성 요소는 모두 RNA 결합 활성이 없다. 이상의 연구 결과에 의하면 CLiTAP와 단백질 감정 방법을 결합하면 타켓 단백질 복합물 내 RNA 결합 단백질 종류를 효과적으로 감정할 수 있으며 RNA 결합위치를 심도있게 결정하고 RNA 결합 단백질의 구조 및 작용 메커니즘에 대하여 연구하는데 기초를 마련하였다. |
| 원문URL | http://click.ndsl.kr/servlet/OpenAPIDetailView?keyValue=03553784&target=NART&cn=NART70610829 |
| 첨부파일 |
추가정보
| 과학기술표준분류 | |
|---|---|
| ICT 기술분류 | |
| DDC 분류 | |
| 주제어 (키워드) | UV cross-linking,tandem affinity purification,RNA binding protein,Trypanosoma brucei,CCCH- type zinc-finger protein,자외선치료,직렬 친화성 정제,RNA 결합 단백질,Trypanosoma brucei,CCCH형 아연집게 단백질 |