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논문 기본정보
Fusion Expression of Formate Dehydrogenase from Pichia pastoris in E.coli and Its Enzymatic Property
논문 개요
| 기관명 | NDSL |
|---|---|
| 저널명 | #x6C28;基酸和生物資源 = Amino acids biotic resources |
| ISSN | 1006-8376, |
| ISBN |
논문저자 및 소속기관 정보
| 저자(한글) | CAI, Li-nian,HUANG, Chun-hui,LIN, Chen-shui |
|---|---|
| 저자(영문) | |
| 소속기관 | |
| 소속기관(영문) | |
| 출판인 | |
| 간행물 번호 | |
| 발행연도 | 2015-01-01 |
| 초록 | 고효율적으로 융합 발현하는 포름산탈수소효소(formate dehydrogenase, FDH) 공학균을 얻기 위하여, PCR 방법으로 피히아 효모(Pichia pastoris) GS115(Pichia pastoris GS115) 게놈의 DNA에서 FDH 유전자를 복제하였다. 서열 측정 결과, 106위치에서 디옥시아데닐산(deoxyadenylic acid)이 하나 더 발견되었으며, 유전자 위치지정 돌연변이 후 세포 내 융합 발현형 T벡터 pET-DsbA-T에서 재조합하여 재조합 플라스미드 pET-DsbA-FDH를 얻었고, E. coli BL21(DE3)을 형진전환하여 세포 내 융합 발현형 FDH 공학균을 얻었다. SDS-PAGE 분석 결과, 융합 단백질의 발현 분자량은 약 65×10 3 였으며 주로 수용형태로 세포 내에서 존재하였다. 심층적인 연구 결과, 효소의 최적 온도는 54℃이고 최적의 pH는 8.5였다. 금속 이온이 효소 활성에 비교적 강한 억제작용이 있었으며 EDTA는 효소 활성을 강화할 수 있다. |
| 원문URL | http://click.ndsl.kr/servlet/OpenAPIDetailView?keyValue=03553784&target=NART&cn=NART75847091 |
| 첨부파일 |
추가정보
| 과학기술표준분류 | |
|---|---|
| ICT 기술분류 | |
| DDC 분류 | |
| 주제어 (키워드) | FDH,cloning,directed mutation,fusion expression,포름산탈수소효소,복제,위치지정 돌연변이,융합 발현 |