저자(한글) |
GAO, Wa,JIANG, Wei,MENG, Li-qiang,LI, Jing,CHEN, Jing-yu,CAO, Xu,HU, Ji-hua,LIU, Yu-shuai,ZHANG, Peng-yuan,ZHANG, Shu-mei |
초록 |
본 논문에서는 바실러스 아밀로리쿠에파시엔스(Bacillus amyloliquefaciens) TF28을 연구 재료로 하고 PCR 방법을 사용하여 유전체 DNA로부터 항균 단백질 TasA 유전자를 증폭해냈다. 또한, 생물정보학 방법을 사용하여 TasA 유전자 서열 및 그것으로 의해 부호화된 단백질 구조에 대한 분석 및 예측을 진행하였다. 연구 결과, TasA 유전자는 전체 길이가 786 bp이고 하나의 완전한 개방형 해독틀과 종결 코돈을 함유하며 261개의 아미노산을 부호화하였다. 또 Blast에 따른 비교 결과, 해당 유전자는 기타 바실러스 아밀로리쿠에파시엔스 TasA 유전자와의 상동성은 95%~99%이었는데, B.amyloliquefaciens FZB42(CP 000560.1) TasA 유전자와의 서열 상동성은 최고 99%이고 B.amyloliquefaciens DSM7(FN597644.1)과의 상동성은 최저 95%이었다. 그러므로 해당 유전자의 부호화된 단백질 분자량은 28 kD이고 등전점은 6.35이며, 신호 펩타이드와 막관통 구조를 함유하는 친수성 단백질이고, 단백질 구조에는 당질화와 인산화 위치를 함유하며 2차 구조에 α 나선, β 접힘 및 불규칙 코일(random coil)을 위주로 하는 것으로 예측되었다. |