| 초록 |
대두 cotyledon으로부터 정제된 betainealdehyde dehydrogenase(BADH)의 분자량은 120,000 dalton이었으며 60,000 dalton의 homodimer로 대두 하배축의 효소와 같게 나타났다. 두 효소 모두의 betainealdehyde에 대한 $K_m$ 값은 큰 차이를 보이지 않았다. 하배축의 BADH는 $NAD^+$ 에 대해 특이성이 있었으나 cotyledon의 BADH는 $NAD^+$ 에 대해 특이성을 보이지 않았다. 또한 cotyledon의 BADH는 polyamine들(spermidine, sprmine, putrescine, agmatine, cadaverine)에 의해 저해되지 않았으나 대두 하배축의 BADH는 polyamine들에 의해 저해되었다. 대두하배축의 BADH에 대한 항체에 의해 두 효소 모두 단일 침강대를 형성하였으며 두 조직의 BADH 사이에는 부분적 동일성이 나타났다. Western blotting 분석에서는 두 조직의 효소 모두 같은 크기의 단백질에서 면역 반응성을 보여주었다. Immunogold staining을 실시한 후 그 표본을 전자 현미경으로 관찰한 결과 하배축과 cotyledon 모두에서 vacuole내에 존재하는 단백질체에서 gold particle들이 나타났다. |
