Virus member fusion triggered by histidine protonation and its molecular mechanism
기관명 | NDSL |
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저널명 | 生命的化學 = Chemistry of life |
ISSN | 1000-1336, |
ISBN |
저자(한글) | QIN, Zhao-ling,JU, He-peng,QI, Zhong-tian |
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소속기관(영문) | |
출판인 | |
간행물 번호 | |
발행연도 | 2014-01-01 |
초록 | 막융합은 외막형 바이러스가 표적 세포로 침입하는 결정적 단계이고 낮은 pH, 수용체 결합, 두가지의 공동 혹은 기타 미확인된 작용 메커니즘은 모두 바이러스 융합 단백질의 형태 재배열을 유발할 수 있으며 또한 바이러스막(viral envelope)과 표적 세포막 혹은 엔도솜막 사이의 융합을 유도할 수 있다. 히스티딘(histidine, His) 잔기는 유일하게 양성자 상태 변화(pKa~6~7)가 바이러스 융합 역가(~pH6)에 접근하는 아미노산으로써, 각종 낮은 pH에 의한 바이러스 융합 단백질의 형태 전환 및 막융합에 참여한다. 아울러, 그 가능한 작용 메커니즘에 대한 상술한 논술은 항바이러스 약물의 연구 개발과 발전에 도움이 될 것으로 본다. |
원문URL | http://click.ndsl.kr/servlet/OpenAPIDetailView?keyValue=03553784&target=NART&cn=NART75839479 |
첨부파일 |
과학기술표준분류 | |
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ICT 기술분류 | |
DDC 분류 | |
주제어 (키워드) | enveloped viruses,membrane fusion,histidine,protonation,low pH,외막형 바이러스,막융합,히스티딘,양성자화,낮은 pH |