| 초록 |
쥐 뇌에서의 aldehyde dehydrogenase(ALDH) 활성분포를 조사하기 위하여 합성된 생체 aldehyde를 비롯한 여러 기질을 사용하여 부위에 따른 활성, 세포내 분포 및 isozyme의 존재 양상을 조사하였다. 뇌의 모든 부위에서 indole-3-acetaldehyde에 대한 총 ALDH활성은 acetaldehyde나 propionaldehyde에 대한 활성보다 높았다. $V_{max}/K_{m}$ 비를 통하여 기질과의 친화도를 조사한 결과 indole-3-acetaldehyde와 propionaldehyde에 대한 친화도는 뇌의 모든 부위에서 low- $K_m$ ALDH가 $high-K_m$ , ALDH보다 훨씬 컸다. 특히 선조체의 ALDH는 다른 부위의 ALDH에 비하여 방향족 aldehyde에 대하여 낮은 $K_m$ 값과 높은 $V_{max}/K_{m}$ 비를 나타냈으며 3,4-dihydroxyphe-nylacetaldehyde(DOPAL)에 대하여 높은 활성을 나타내었다. 이같은 결과는 뇌조직에서 신경전달물질로부터 유래한 방향족 aldehyde는 주로 $low-K_m$ ALDH에 의해 산화되며 이 과정은 특히 선조체에서 dopamine의 산화과정에 크게 관여할 것으로 생각된다. Indole-3-acetaldehyde에 대한 ALDH활성의 세포내 분포의 경우, 미토콘트리아분획의 활성은 시상하부와 해마체에서 다소 높았고 미크로좀분획의 활성은 뇌의 모든 부위에서 가장 낮은 분포를 보였으며 부위에 따라 뚜렷한 차이가 없었다. 뇌 ALDH는 isoelectric focusing에 의해 두 분획(E1, E2)으로 구성된 $low-K_m$ isozyme과 활성이 미약한 $high-K_m$ isozyme으로 분리되었으나 부위에 따른 분포양상의 차이는 관찰되지 않았다. |
