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논문 기본정보
Nonconserved hinge in Baeyer-Villiger monooxygenase affects catalytic activity and stereoselectivity
논문 개요
| 기관명 | NDSL |
|---|---|
| 저널명 | 生物工程學報 = Chinese journal of biotechnology |
| ISSN | 1000-3061, |
| ISBN |
논문저자 및 소속기관 정보
| 저자(한글) | LIANG, Qiu-ling,WU, Sheng |
|---|---|
| 저자(영문) | |
| 소속기관 | |
| 소속기관(영문) | |
| 출판인 | |
| 간행물 번호 | |
| 발행연도 | 2015-01-01 |
| 초록 | Baeyer-Villiger 모노산소첨가효소(Baeyer-Villiger monooxygenases, BVMOs)는 중요한 바이오 촉매제이며 일련의 가치가 있는 에스테르(Ester)와 락톤(Lactone) 화합물의 합성에 사용된다. 서열 비교와 결정체 구조 분석을 통하여 NADPH 도메인과 FAD 도메인을 연결하는 비보존적 Hinge가 효소의 기질 식별과 산화 촉매화 과정에서 중요한 역할을 하는것으로 추측되었다. 본 연구에서는 시클로헥사논 모노산소첨가효소(Cyclohexanone monooxygenase, CHMO)를 모델로 사용하여 연구하였다. 그 결과 해당 Hinge 구조에 대한 상동 서열의 치환에 의해 얻어진 돌연변이체는 그 촉매 활성이 완전히 사라졌다. 이는 그 전반 수준의 중요성을 증명한다. 알라닌 스캐닝 돌연변이(alanine scanning mutagenesis)에 대한 분석에서 일부 위치가 효소 기능에 뚜렷한 영향을 미치는 것으로 확인되었다: K153 위치의 변화는 효소 활성을 감소시켰고 입체 선택성을 최적화하였다; L143 위치의 변화는 효소 활성에 큰 영향을 미치지 않았지만, 입체 선택성을 약화하였다; L144 위치의 변화는 효소 활성과 입체 선택성을 대폭 약화하였다. 같은 기법으로 알라닌 모노산소첨가효소를 분석했을 경우에도 비슷한 결론을 얻었다. 이런 위치가 가진 중요한 기능이 Baeyer-Villiger 모노산소첨가효소 패밀리에서도 보편적으로 존재한다는 것을 입증한다. 이 연구는 Baeyer-Villiger 모노산소첨가효소의 구조와 기능 간 관계에 대한 인식을 높였으며, 기질 결합 주머니의 정확한 묘사와 Baeyer-Villiger 모노산소첨가효소의 촉매화 그림을 한층 더 미세화하는데 유리하다. 이는 미래의 모노산소첨가효소와 관련되는 이성 설계와 지향성 개조 연구에 참고를 제공한다. |
| 원문URL | http://click.ndsl.kr/servlet/OpenAPIDetailView?keyValue=03553784&target=NART&cn=NART74142161 |
| 첨부파일 |
추가정보
| 과학기술표준분류 | |
|---|---|
| ICT 기술분류 | |
| DDC 분류 | |
| 주제어 (키워드) | Baeyer-Villiger monooxygenase,cyclohexanone monooxygenase,homologous replacement,alanine scanning mutagenesis,Baeyer-Villiger 모노산소첨가효소,시클로헥산온 모노옥시게나제,상동 치환,알라닌 스캐닝 돌연변이 |